O QUE SÃO?
Moléculas de glicoproteína que são produzidas pelos plasmócitos em resposta a um imunógeno, e receberam tal denominação pois migram com as proteínas globulares quando soro – contendo anticorpos – é colocado em um campo elétrico.
SUAS FUNÇÕES:
Liga-se ao antígeno - Cada imunoglobulina se liga a um determinante antigênico específico, constituindo sua função primária, o que tem como conseqüência a proteção do hospedeiro.
Funções Efetoras – Secundárias à ligação com o antígeno, representam os efeitos biológicos mais significantes, tais como: Fixação ao complemento e Ligação a diversos tipos celulares.
Ressaltando que: Nem todas as imunoglobulinas irão mediar todas as funções efetoras.
Mesmo que imunoglobulinas distintas possam apresentar algumas diferenças estruturais, elas são todas “moldadas” a partir das mesmas unidades básicas.
Cadeias Leves e Pesadas – São em número de 4 (duas leves idênticas e duas pesadas idênticas).
Pontes Dissulfeto Intracadeia e Intercadeia – Mantêm as cadeias leves e pesadas coesas, variando em número de acordo com a imunoglobulina em questão.
Regiões Variáveis (V) e Constantes (C) - Ambas as cadeias pesadas e leves podem ser divididas em duas regiões, levando-se em conta a variabilidade da seqüência de aminoácidos; sejam elas:
Cadeia leve - VL (110 aminoácidos) e CL (110 aminoácidos)
Cadeia Pesada - VH (110 aminoácidos) e CH (330-440 aminoácidos)
Região da Dobradiça – Área de flexibilidade, trata-se da região em que os “braços” da molécula se unem.
Domínios – A molécula de imunoglobulina não é reta, mas possui regiões globulares, as quais são os domínios, contendo cada uma uma ponte dissulfeto intracadeia.
Sobre as classes e respectivas funções das imunoglobulinas, falar-se-á posteriormente.
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